miércoles, 31 de octubre de 2012

Estructura de las proteínas

(Entrada provisional. Será modificada conforme vaya profundizando en su estudio)

La más sencilla y que la proteína nunca pierde es la estructura primaria, que es la secuencia de aminoácidos que la constituye. Esta secuencia está codificada genéticamente, e influye de manera importante en los sucesivos plegamientos que tome la proteína. Es importante destacar que una proteína mal plegada sobre sí misma no sirve, pues no cumplirá bien sus funciones. El plegamiento de la cadena polipeptídica en el espacio se conoce como estructura secundaria, y de ella existen dos tipos básicos: la alfa-hélice y la lámina-beta. En las proteínas suelen coexistir ambos, aunque uno de ellos puede dominar sobre el otro. Existen combinaciones de estas estructuras (dominios estructurales) tan estables que se encuentran presentes en muchas proteínas que ni siquiera tienen funciones parecidas.
La alfa-hélice consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma; es un enrollamiento en el sentido de las agujas del reloj y abarca unos 3 aminoácidos y más de la mitad del siguiente. La estructura se mantiene estable por la formación de puentes de hidrógeno (unas fuerzas electrostáticas bastante débiles pero numerosas entre moléculas polares entre el hidrógeno de una molécula y el oxígeno de otra). En este caso, se foma entre el hidrógeno del -NH- que forma parte de un enlace peptídico con el oxígeno del -CO que forma parte de otro enlace peptídico,situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. Las cadenas laterales no intervienen y se proyectan hacia el interior de la hélice.
La lámina-beta no consiste en una estructura helicoidal,sino en una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag, sostenida igualmente por puentes de hidrógeno. Las cadenas laterales se disponen de forma alternada por encima y por debajo de la estructura.
Aún hay un tercer (en algunas incluso un cuarto) grado de estructuración: la estructura terciaria es la que adquieren las proteínas al configurar una disposición tridimensional estable en el espacio. De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de la estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica. Se origina por la unión de algunas zonas de la cadena polipeptídica a raíz de interacciones electrostáticas que pueden ser de cuatro tipos: puentes disulfuro (enlaces covalentes que se forman entre los azufres de la cadena lateral de los restos de los aminoácidos de cisteína), fuerzas electrostáticas (se dan entre grupos ionizados en disolución con cargas eléctricas opuestas, osea, entre aminoácidos ácidos y básicos), más puentes de hidrógeno (que se producen entre aminoácidos polares) y fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. (que se producen entre aminoácidos apolares).
La sustitución de un aminoácido por otro, por tanto, puede alterar la estructura tridimensional de la proteína, al no formarse alguno de los enlaces citados,y modificar, pues, los plegamientos en la estructura terciaria. En general, se dice que existen dos tipos de estructuras tridimensionales: las proteínas globulares (muy plegadas, con forma de esferoides y con alto grado de solubilidad debido a que sus grupos polares se sitúan hacia fuera) y las proteínas fibrosas o fibrilares (menos plegadas que las anteriores, presentando una estructura alargada). El colágeno y la elastina son ejemplos de proteínas fibrilares, que a menudo desempeñan funciones estructurales en el organismo. Por ejemplo, se encuentran formando parte de la piel, el tejido conjuntivo, la córnea, las paredes de los vasos sanguíneos...
  • Una proteína es soluble en agua cuando adopta una conformación globular, donde sus radicales, al ionizarse, pueden formar puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo cual provocaría su precipitación. Esta propiedad hace posible que los tejidos vivos se mantengan hidratados.
  • Tanto las proteínas como los aminoácios tienen un comportamiento anfótero, es decir, que se comportan como un ácido cuando se les enfrenta a una base y como una base cuando se les enfrenta a un ácido, por lo que pueden neutralizar las variaciones de pH en el medio.
La estructura cuaternaria consiste en el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, diferentes o iguales, con estructuras terciarias que quedan autoensambladas por enlaces débiles. La hemoglobina es un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
  • A causa de un cambio brusco en la acidez del medio o de la temperatura, una proteína puede perder su configuración cuaternaria/terciaria y secundaria (si perdiera la primaria ya no habría proteína), rompiéndose las interacciones entre aminoácidos que mantienen la estructura espacial en el proceso conocido como desnaturalización de la proteína. Es como si a una catedral le quitas los contrafuertes y zarandeas los arcos y columnas hasta que se cae... queda la roca, pero no es lo mismo. La desnaturalización de la proteína tiene diversos efectos sobre la proteína (disminución de su solubilidad, aumento de la viscosidad...) pero la más importante es que la proteína desnaturalizada ha perdido sus propiedades biológicas.
  • En muchos casos la desnaturalización es reversible, ya que la estructura primaria contiene la información necesaria y suficiente para que sus aminoácidos vuelvan a interaccionar y adoptar niveles superiores de nuevo (renaturalización), aunque a veces, como es un proceso tentativo (es decir, no es inmediato sino que se van replegando poco a poco) la misma cadena da lugar a una proteína distinta.
  • En otros casos, cuando la desnaturalización conduce a la pérdida total de solubilidad, la formación de agregados hidrofóbicos impide la renaturalización, haciendo el proceso irreversible. Es el caso, por ejemplo, de lo que lo ocurre a la albúmina del huevo, que se cocina a una temperatura bastante más alta que el pelo, de tal forma que su estructura cambia, se vuelve insoluble y se endurece.
La renaturalización no es posible en el
caso de la albúmina de los huevos,
debido a los agregados apolares que
se le han unido sumado a la alta temperatura
de la fritanga, lo cual la hace insoluble.